• Olbaltumvielu uzbūve (pirmējā, otrējā, trešējā, ceturtējā)
Pirmējā struktūra ir α-aminoskābju un peptīdsaišu lineārā secība polipeptīdu virknē (piemēram, insulīns, fibroīns-dabiskā zīda OBV.). Pirmējai struktūrai raksturīgas kovalentās peptīdsaites.
Otrējā struktūra ir polipeptīdu virknes telpiskā struktūra. Polipeptīdu virkne ir “sašūta” spirālē, kuru stabilizē iekšmolekulāras ūdeņraža saites, šādas struktūras sauc par α-struktūru jeb α-spirāli. Divas dažādas polipeptīdu virknes, kuras novietotas plaknē veido β-struktūru jeb β-plāksni. Otrējai struktūrai raksturīgas kovalentās peptīdsaites, ūdeņražsaites un nepolārās mijiedarbības.
Trešējā struktūra ir spiralizēto polipeptīdu virkņu telpiskais novietojums. Trešajai struktūrai ir raksturīgas kovalentās peptīdsaites, ūdeņražsaites, jonu saites, nepolārās mijiedarbības un disulfīda saite.
Ceturtējā struktūra veidojas, savstarpēji saistoties OBV. makromolekulām. Ceturtējās struktūras agregāti veido bioloģiski aktīvas konformācijas. Šāda struktūra raksturīga fermentiem, hemoglobīnam, muskuļu olbaltumvielai-miozīnam. Ceturtējai struktūrai ir raksturīgas kovalentās peptīdsaites, ūdeņražsaites, jonu saites, nepolārās mijiedarbības, disulfīda saite (sulfīda tiltiņš), koordinācija (kompleksie savienojumi).
Piemēram, hemoglobīnā ietilpst četru makromolekulu agregāts, kas spēj pievienot un organismā transportēt skābekli. Saites, kas veido hemoglobīna ceturtējo struktūru, viegli vat tikt sarautas urīnvielas iedarbībā.
…
